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Dernière mise à jour : Mai 2018

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ORENGO Christine

Christine ORENGO
© Christine ORENGO
Christine ORENGO - Présentation invitée / Invited keynote lecture

Session - Biochimie, Biologie Structurale & Bioinformatique Structurale - Biochemistry, Structural Biology & Structural Bioinformatics.

A Structural Perspective on the Evolution of Protein Functions.

Powerful tools for comparing protein structures and protein sequences have allowed us to analyse proteins from more than 7000 completed genomes and identify 2700 evolutionary domain superfamilies. These superfamilies cover nearly 70% of domains from all kingdoms of life and are captured in our resource (CATH-Gene3D).  More detailed analyses of the highly populated superfamilies, accounting for nearly two thirds of all known domains, identified some particularly promiscuous superfamilies that can be traced back to the last universal common ancestor (LUCA) and in which relatives can diverge considerably to acquire modified structures and functions. Some structural frameworks seem particularly suited to supporting diverse residue arrangements in the active sites, and considerable structural variations on the surfaces of the domains. We also find a surprising number of examples of convergent evolution within superfamilies where very different catalytic machineries are associated with similar enzymatic chemistries, showing that these scaffolds enable multiple routes to the same function. Phylogenetic analyses of protein families can also yield insights into evolution of novel chemistries or substrate specificities and functional analyses can be combined with thermodynamic analyses to reveal the energetic considerations associated with functional divergence.

Prof. Christine ORENGO
University College London (UCL)
Institutional Research Information Service
606 Darwin (SMB) Building
Gower Street
London WC1E 6BT,
England

c.orengo@ucl.ac.uk  

Prof. Christine ORENGO

Christine Orengo obtained a BSc in Chemical Physics at Bristol University followed by a PhD in Enzyme Kinetics at University College London (UCL). She spent four years in industry doing computational modelling of chemical processes. She returned to academia as a postdoc in the group of Dr Willie Taylor at the National Institute of Medical Research. Here she developed algorithms for comparing protein structures. She later moved to UCL where she was a postdoc in the group of Professor Janet Thornton. In 1995 she was awarded an independent Senior Research Fellowship from the UK Medical Research Council to start her own group at UCL.

Christine Orengo’s research has focused on studies of how proteins evolve – how do relatives in a family diverge in structure and function and how do they evolve to operate in different biological contexts. Nearly 20 years ago she established the CATH classification of protein domains, together with Janet Thornton, which is a partner resource in InterPro and widely accessed (~2 million webpage accesses/month). CATH was enabled by the development of robust protein structure comparison algorithms, (SSAP - JMB 1989, CATHEDRAL – PloS Comp Biol 2007) still used by the structural biology and structural genomics communities. Her group participate in two large structural genomics initiatives which exploit CATH for targeting proteins.

Analysis of CATH led to important insights into the population of structural families and folds (Nature 1994) and revealed the bias in protein domain families whereby less than 5% account for two thirds of all known and predicted structural domains (ARB 2005, NAR 2006). CATH analyses also revealed structural mechanisms mediating changes in protein functions (JMB 2001, TIBS 2002, JMB 2006, Structure 2010). More recently, with the assignment of >25 million domains to CATH, sequence analysis has enabled the recognition of functional subfamilies possessing distinct sequence patterns that can aid function prediction (NAR 2010, Nature Methods 2012).

CATH domain families have also been exploited in the prediction of protein networks to reveal the hidden dark matter not currently accessed by experimental techniques (PLoS Comp Biol 2009) and to make predictions on previously undetected players in biological systems eg genes involved in cell division (PLoS One 2011). Recently more powerful approaches have been used to identify genes implicated in chromatin compaction (Mol. Biol. Cell 2014, Bioinformatics 2015).

Selected publications:

Taylor WR, ORENGO CA.Protein Structure Alignment. J. Mol. Biol. (1989) Vol 208, 1. (Cited 645 times).

ORENGO CA, Jones DT, & Thornton JM. Protein Families and  Domain Superfolds. Nature (1994), Vol 370, 631-634. (Cited  726 times).

ORENGO CA, Michie AD, Jones DT, Swindells MB, Thornton JM. CATH: A Hierarchic Classification of Protein Domain Structures. Structure (1997), Vol 5, 1093-1108. (Cited 2009 times).

Ranea, J.A., Reid, A., Yeats, C., ORENGO, C.A. Study of the Dark Matter in Protein Network Prediction and Modelling. PLoS Comp. Biol. (2010) Vol 6, e1000945.

Studer, R, Williams, M, Christin, A, Orengo, C (2014) Stability-activity trade-offs constrain the adaptive evolution of RubisCO.  Proc. Nat. Acad. Sci. Vol 111, 2223.