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Dernière mise à jour : Mai 2018

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Inra Productions Animales

Approche physicochimique de la structure de la protéine prion PrPc : Plasticité conformationnelle de peptides de la région 121-170 (H1-S2) de la protéine prion ovine.

Inra Prod. Anim., 2004, Numéro hors série, 39-44

C. LEPAGE¹, H. RABESONA ², S. KOZIN ¹, A. BLOND ¹, T. HAERTLE ², P. DEBEY ³, S. REBUFFAT ¹

1 Département Régulations Développement et Diversité Moléculaire, Muséum National d’Histoire Naturelle, UMR 5154 CNRS-MNHN, Chimie et Biochimie des Substances Naturelles, UMR 5154 CNRS-MNHN, 63 rue Buffon, F-75005 Paris

2 Laboratoire d’Etude des Interactions des Molécules Alimentaires, INRA, rue de la Géraudière, F-44026 Nantes
3 Département Régulations Développement et Diversité Moléculaire, Muséum National d’Histoire Naturelle, UMR 5153 CNRSMNHN Régulation et dynamique des génomes, 43 rue Cuvier, F-75005 Paris

Résumé

Le passage de la forme non pathogène de la protéine prion normalement présente chez l’individu sain (PrPC) vers la forme pathogène (PrPSc) se traduit par une augmentation de la proportion de feuillet bêta dans la protéine, favorisant son agrégation, la formation de fibrilles et la résistance à la protéinase K. La structure tridimensionnelle de PrPC, déterminée pour quatre espèces, est extrêmement conservée. Elle comporte un segment désordonné et très flexible à l’extrémité N-terminale et une partie globulaire, constituée de deux brins bêta (S1, S2) et de trois hélices alpha (H1 à H3) associés par des boucles (L1 à L5). Le fragment de la protéine correspondant à l’hélice H1 se structure en hélice de façon autonome. En revanche, le peptide comportant la région H1-L3- S2 (PrPH1-L3-S2) montre, comme la protéine, une capacité à adopter différentes conformations. Ces résultats contribuent à proposer l’hélice H1 comme l’un des motifs structuraux de la protéine capables d’initier la transconformation, c’est-à-dire la transformation de la protéine prion normale en protéine prion pathogène. Le rôle clé de l’hélice H1 dans la transconformation a été étayé par une série d’études physicochimiques, détaillées dans l’article, réalisées à l’aide d’une série de peptides de tailles variées (9 à 33 résidus, séquence ovine) ciblés sur la région [133-165] qui comporte la succession des motifs structuraux L2-H1-L3-S2. Les principaux résultats de cette étude montrent la grande stabilité de l’hélice H1, en particulier en présence de la boucle L2 ou des deux boucles L2 et L3. L’absence de la boucle L2 et la présence du brin bêta S2 sont en revanche des facteurs de déstabilisation de l’hélice H1. La boucle L2 pourrait d’ailleurs jouer un rôle tout particulier comme le suggère l’observation d’une interaction entre cette boucle et la protéine PrPC. Une telle interaction pourrait être mise en jeu dans les mécanismes intervenant dans l’interaction protéine prion saine/protéine prion pathogène impliquée dans la propagation de la maladie. Ces résultats, qui devront être confirmés et développés, conduisent à proposer la boucle L2 et le feuillet S2 comme deux régions assurant la « régulation » de la stabilité de l’hélice H1, qui apparaît comme une région clef dans les processus de conversion pathogène.

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